日韩激情av在线|久操精品视频|国产精品乱码久久|www.五月婷婷.,欧美激情A片ⅩXXⅩ,国产精品视频专区,99在线精品免费视频

2酶的作用原理

酶是活細胞所產(chǎn)生的生物催化劑，生物體內(nèi)的新陳代謝是在酶的參與下發(fā)生化學變化的，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有生命活動。現(xiàn)在從生物界發(fā)現(xiàn)的酶已超過2500多種，工業(yè)上大量生產(chǎn)的酶有數(shù)十種。

2.1酶蛋白的結(jié)構(gòu)

酶蛋白具有一般蛋白質(zhì)的物理化學性質(zhì)，由20種天然氨基酸構(gòu)成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽健(酰胺健)聚合成的肽鏈，一個蛋白質(zhì)分子可能由一條肽鏈構(gòu)成，也可能由幾條肽鏈構(gòu)成。在蛋白質(zhì)肽鏈上的氨基酸殘基按嚴格確定的順序排列，它的側(cè)鏈可以是各種天然氨基酸，不是單一氨基酸殘基的重復。

酶蛋白是球蛋白，具有一級、二級、三級甚至四級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)，是指線性排列順序的蛋白質(zhì)；二級結(jié)構(gòu)，是指肽鏈出現(xiàn)α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)的形式，這是因為肽鍵上氫原子與另一肽鍵上的氧原子形成氫鍵所致；三級結(jié)構(gòu)，是指蛋白質(zhì)的肽鏈按嚴格的立體結(jié)構(gòu)盤曲折疊，而成為完整的一個分子；四級結(jié)構(gòu)，是指幾條肽鏈組成的酶分子以非共價鍵結(jié)合的方式、按一定形式相互結(jié)合而成為完整的分子，其中每條完整的肽鏈稱之為亞基。酶單百可以以一種亞基構(gòu)成，也可以由幾種亞基構(gòu)成，亞基的數(shù)目位2~60個，四級結(jié)構(gòu)具有催化活性。

酶分子這種精細和復雜的結(jié)構(gòu)決定了酶的一些獨特的性質(zhì)，使它具有極高的催化效率和高度的專一性，它極易受外界環(huán)境的影響，如溫度、pH、重金屬離子的作用，改變酶蛋白的立體構(gòu)型，使之變形或破壞，從而使酶喪失活力。新穎的酶制劑通過DNA編排順序的改變，使酶的結(jié)構(gòu)不易受外界環(huán)境的影響而變形，保持良好的活性中心。

2.2酶蛋白的活性中心

酶蛋白與一般蛋白質(zhì)的不同之處在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是與底物發(fā)生催化作用的部位，由酶蛋白的立體構(gòu)型所決定，一般是三級結(jié)構(gòu)及四級結(jié)構(gòu)才具有活性中心。若這種結(jié)構(gòu)被破壞，活性中心也就破壞，酶就失去活性，這就是當環(huán)境變化時，酶喪失活性的原因。

整個酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都對酶的整體結(jié)構(gòu)起著維持作用，決定了酶的親水性強弱、整個分子的電性和電荷分布，以及活性中心周圍的環(huán)境，如Ph、溫度等等，這就決定了酶使用的最佳工藝條件。因此，改變酶蛋白中氨基酸或其排列順序，就會改變酶的活性中心及其性質(zhì)和效能。由于探索了其內(nèi)在關系，便能人為地對酶進行改性，以滿足工藝的需要。這便是新穎酶制劑所以能飛速發(fā)展的原因。

酶蛋白的活性中心是決定酶催化反應專一性的根本原因。酶催化反應的專一性實際上包括兩方面內(nèi)容：⑴與底物結(jié)合的專一性，決定酶的催化作用專一性；⑵對底物催化的專一性，分別由結(jié)合與催化部位組成構(gòu)成活性中心，決定催化活力和催化專一性。

如前所述，酶的活性中心是由肽鏈中的某些氨基酸基團組成，催化部位的氨基酸數(shù)目一般只有2～3個，而結(jié)合部位的氨基酸數(shù)目要多一些，甚至處于不同的肽鏈上。

2.3酶催化作用機理

酶是催化劑，在催化反應過程中，酶并不消耗，而是在催化過程中，酶和底物生成絡合物，在反應完成后，恢復到原來的酶。酶活性中心的結(jié)合部位首先決定了酶催化作用的專一性。因此，有人將它比喻為鎖和鑰匙的關系，提出了“鎖和鑰匙”模型，指出，酶蛋白的活性部位與底物的形狀和大小完全適合時，才能發(fā)生催化反應，否則不會發(fā)生催化反應，但這模式過于機械化，因酶和底物都不可能是剛性的。試驗證明在反應過程中酶和底物分子的結(jié)構(gòu)在一定程度上會發(fā)生改變以適應其相互結(jié)合，只要形成三點結(jié)合就可以發(fā)生催化反應，但其催化機理至今不能用單一的機理解釋，有的使底物中某一鍵發(fā)生水解斷裂，例如酯的水解，先形成酰中間產(chǎn)物，最后再形成酸，有的催化分解是發(fā)生雙鍵的裂解，有的是酶分子使底物氧化或還原，它作為電子的供體或受體。因此，催化機理隨酶分子與底物分子的不同而不同，即使同一底物也因使用酶制劑不同而反應機理各異。所以提出了誘導契合學說，且得到了X光衍射證明。在一個合適形狀的底物存在時，酶分子活性中心中的催化基團A和B排列在一起，在這種情況下便能發(fā)生催化反應，非底物分子雖能與C基團結(jié)合，但不能使A、B基團結(jié)合，發(fā)揮其催化反應，這樣的非底物便成了競爭性抑制劑。